Metallothioneiner er lavmolekylære metallbindende svovelrike (cysteinrike) proteiner som finnes i dyr, planter, sopp og bakterier, og genene for disse proteinene aktiveres av tungmetaller. Det ser ut til å være korrelasjon mellom tungmetalltoleranse og uttrykk av genene som koder for metallothioneiner. Metallthioneiner er små proteiner bestående av ca. 61 aminosyrer som binder fysiologiske (kobber, zink) og ikke-fysiologiske toksiske tungmetaller (xenobiotika) (kadmium, bli, kvikksølv. Metallhionener er lite substratspesifikke. Funksjonen kan være lagringsfunksjon og regulere mengden av fysiologiske metaller, samt binding og transport av giftige tungmetaller til vakuolene. De kan også ha en funksjon i beskyttelse mot metallinduserte oksidative skader. Hvert molekyl metalltionein binder fra 7 til 12 metallioner.
Både N- og C-terminal ende av proteinet inneholder mye av aminosyren cystein, men ikke aromatiske aminosyrer. Metallhioneiner finnes som klasse I og II. Spesielle metallsulfidklynger er organisert som (cystein-Xaminosyre-cystein)n. Hos sopp er strukturen (cystein-Xaminosyre-Xaminosyre-cystein)n. I planter er det fire metallthioneiner (MT) 1-4, MT1 i røtter og MT2 i blad.