Enzymer

Enzymene har spesifikke bindingssteder for substratene. Bindingsstedet for et substrat kalles et aktivt sete og finnes i form av en eller flere kløfter i proteinet.

Ordet enzyme, som på gresk betyr "i gjær" eller "surdeig", ble introdusert av fysiologen W. Kuhne i 1877. Hovedfunksjonen til proteiner er å være biologiske katalysatorer, kalt enzymer. Enzymene senker aktiveringsenergien og gjør at kjemiske reaksjoner kan skje ved stor hastighet ved biologiske temperaturer. Aktiviteten øker med opptil 1012 i forhold til en ikkekatalysert reaksjon. Proteiner virker også som transportproteiner i membraner. Andre funksjoner til proteiner er å være strukturproteiner i mikrotubuli og mikrofilamenter. Basiske histoner er proteiner som beskytter DNA i kromosomene og deltar i signaloverføring i cellen. Proteiner finnes også som lagringsproteiner i frø. Proteiner er satt sammen av en eller flere kjeder med aminosyrer bundet sammen med peptidbinding (amidbinding). Dette gir en tredimensjonal struktur bestående av a- helixer, vendinger og b-foldeplater.

Enzymene har spesifikke bindingssteder for substratene. Bindingsstedet for et substrat kalles et aktivt sete og finnes i form av en eller flere kløfter i proteinet. Det dannes et enzym- substratkompleks før produktene i enzymreaksjonen frigis. Det aktive sete kan inneholde både et bindingssete og katalyttisk sete. Kløften har spesiell form og består av bestemte typer kombinasjoner av aminosyrer som gjør bindingen mellom enzym og substrat spesifikk. Både polariteten, ladningen og sidegruppene til aminosyrene er avgjørende for spesifisiteten. Kløften eller lommen i enzymet er så veltilpasset at enzymet er istand til å atskille stereoisomere av et substrat.

Enzymene katalyserer reaksjoner i pH-området 4-8, og ved temperaturer mellom 0 og 40oC. Hos bakterier i Archaea kan det imidlertid finnes enzymer med pH optimum ved pH 2 og med temperaturoptimum over 90 oC.

Enzymene har navn som slutter på -ase. Hvert enzym har et eget spesifikt navn og EC-nummer. EC er forkortelse for Enzyme Commission . I tillegg har enzymene ofte et trivialnavn.

Enzymene kan ha kofaktorer i form av metallioner eller sterkere bundet prostetiske grupper. Slike prostetiske grupper kan være nikotinamid adenin dinukleotid (NAD), flavin adenin dinukleotid (FAD), flavinmononukleotid (FMN), pyridoksalfosfat (PLP) og hem. De prostetiske gruppene er ikke proteiner, men de er ofte det vi kaller vitaminer. Det kan også være sukker bundet til enzymene og de danner da glykoprotein.

Denaturering av enzymer skjer når den tredimensjonale strukturen ødelegges av varme eller høye konsentrasjoner av salter eller organiske løsemidler.

Ezymkatalyserte reaksjoner viser ofte Michaelis-Menten kinetikk som er en hyperbolsk grafisk sammenheng mellom substratkonsentrasjon [S] og reaksjonshastighet (v) i et metningsplot. Km angir substratkonsentrasjonen som gir halvparten av maksimal enzymreaksjon (Vmax).

Kooperativitet finnes for allosteriske enzymer som inneholder flere bindingsseter for substratet lokalisert til flere subenheter.

Enzymaktiviteten kan reguleres ved produkthemning eller tilbakekobling (feedback inhibering). Enzymaktiviteten kan endres ved kovalent binding ved fosforylering eller adenylylering. Hos noen enzymer blir aktiviteten påvirket og regulert av lys.

I tillegg er enzymene lokalisert til egne reaksjonsrom i cellene (kompartementer). Eksempler på slike reaksjonsrom er cellekjernen, cytoplasma, vakuoler, plastider, mitokondrier, peroksisomer, vesikler i Golgiapparatet og endoplasmatisk retikulum, samt membraner. I noen tilfeller er enzymene atskilt fra substratene og bringes i kontakt med hverandre bare når plantevev skades.

ATP syntase er eksempel på et enzym som roterer under enzymreaksjonen med å lage ATP kjemiosmotisk fra ADP og uorganisk fosfat.

Tilbake til hovedside

 
Av Halvor Aarnes
Publisert 3. feb. 2011 14:42 - Sist endret 22. feb. 2021 09:40