Protein

Protein (proteiner), også kalt eggehvitestoff er satt sammen av aminosyrer. Proteiner kan fungere som enzymer, strukturproteiner, transportproteiner, stillasproteiner, lagringsproteiner bl.a. frølagringsproteiner (frøproteiner), samt signalproteiner (G-proteiner) som deltar i signaloverføringsveier innen og mellom celler. Transportproteiner er ikke enzymer fordi de endrer ikke formen på substratet. Proteiner består av ugreinede polypeptidkjeder bygget opp av 20 forskjellige L-aminosyrer. Aminosyrene er bundet sammen med amidbinding (peptidbinding) mellom alfa-karboksylgruppen i en aminosyre med alfa-aminogruppen i den neste aminosyren.

Glykoproteiner og proteoglykaner er proteiner bundet til sukkermolekyler. Lipoproteiner inneholder lipider. 

Proteiner har spesifikke kjemiske eller strukturelle funksjoner. Proteinet inntar den struktur, arkitektur og konformasjon som er mest stabil, det vil si har lavest Gibbs fri energi.Proteinstrukturen stabilisers av hydrogenbindinger, hydrofob interaksjon mellom sidekjeder med hydrofobe aminosyrer og disulfidbindinger mellom SH-grupper i aminosyren cystein.  De greinete aminosyrene isoleucin, valin, og leucin, samt de aromatiske aminosyrene tryptofan og fenylalanin er hydrofobe (vannskyende)  og blir plassert i det indre av proteinet. Det er et solvateringslag med vann og hydrofile sidegrupper til aminosyrer bindes til hverandre og til vann.I tillegg kan det være ioneinteraksjoner, saltbroer, og van der Waals dipol-dipol interaksjon i kompakt pakket protein. Vanligvis er det bare ekstracellulære proteiner som har disulfidbindinger (-S-S-), for eksempel immuoglobuliner (antistoffer) og insulin. Vanligvis for enzymer må –SH-gruppene holdes i redusert form. Hos bakterier er disulfidbindinger i proteiner uvanlige, bortsett fra i termofile bakterier og i arkebakterier hvor disulfidbroer kan stabilisere proteiner. Mange av kreftene er svake 0.5 – 30 kJ/mol.

Proteiner kan denatureres, dvs. felles ut av løsninger ved høye saltkonsentrasjoner for eksempel ammoniumsulfat (ammoniumsulfatutfelling), eller med aceton (acetonpulver), etanol, fenol, med syre, med varme eller ved mekanisk påvirkning (visping, røring). . Denaturering gir konformasjonsendringer og gjør proteinene mindre løselige enn i opprinnelig tilstand. For eksempel ved koking av ovalbumin i eggehvite dannes bare beta-plateark hvor de hydrofobe delene av proteinet blottlegges.

Ved koagulering danner proteinene irreverslble uløselige komplekser, mens ved denaturering er det mulig å gjenopprette proteinstrukturen med løsning i vannfase. Ved varmebehandling (koking eller steking) danaturerer og koagulerer proteiner i planter, melk, fisk, og kjøtt.

Proteinstruktur og folding

Primærestrukturen til proteiner bestemmes av aminosyresekvensen. Et utfoldet protein består av en sekvens av aminosyrer bundet sammen med peptidbindinger, kodet av kodoner i budbringer-RNA (mRNA), med en genetisk kode.

\(\displaystyle DNA\; _{\;\;\;\implies}^{\text{Replikasjon}}\;\; DNA\;_{\;\;\; \;\implies}^ { \text{Transkripsjon}}\; mRNA\; _{\;\;\; \implies}^{\text{Translasjon}}\;\; Protein \)

Proteiner folder seg i en reproduserbar funksjonell tredimensjonal form (konformasjon) og struktur, med katalytiske bindingsseter i enzymer. Det er både hydrofile og hydrofobe aminosyrer (amfipatiske) bundet sammen i peptidbinding og kan reagere med hverandre via hydrogenbindinger og van der Waals bindinger, bestemt av en konformasjonsentropi.  Denaturering av proteiner ved koking, som acetonpulver eller ved saltutfelling e.g. ammoniumsulfat,  ødelegger foldestrukturen.

Peptidbindinger er polare og flate. Linus Pauling (1901-1994) og Robert Corey (1897-1971 viste at aminosyrene i en proteinkjede kunne danne en alfa (α)-heliks eller beta (β)-ark, de to grunnleggende strukturene i proteiner.  Linus Pauling fikk nobelprisen i kjemi i 1954 «for hans forskning vedrørende egenskapene til kjemiske bindinger og dens anvendelse i oppklaringen av strukturen til komplekse substanser». Det er plass til 3.6 aminosyrer per runde i heliksen, tilsvarende en lengde på 5.4 Å (Ångstrøm).

Sekundærstrukturen lages av stav og skrueformete struktur som alfa(α)-helikser, og foldeblad (foldete (plisserte) beta(β )-plateark, beta (β)-plisserte ark, beta-plateark, hvor β-konformasjonen danner et sikksakkmønster, parallelle eller antiparalelle. jfr. plisseskjørt eller foldeskjørt til kvinner) hvor flere peptidkjeder går parallelt i samme eller motsatt retning (antiparallelt), foldet frem og tilbake på seg selv og som kleber seg til hverandre med hydrogenbindinger som i en borrelås. Denne foldingen i ordnete strukturer kan modelleres og sammenlignes med japansk papirbretting (origami). Foldete beta-plateark består av paralelle eller antiparallelle polypeptidkjeder i sikksakkmønster. Hydrogenbindingene er mellom hydrogen i aminogruppen og oksygen i syregruppen. Alfaheliksen kan være høyre- eller venstrehendt. Høyrehelikser er vanligst. Hold høyrehånden foran deg og la tommelen peke opp i heliksen, da vil aminsyreheliksen følge fingrene dine opp i heliksen. L-aminosyrer gir vanligvis en høyreheliks. D-aminosyre kan lage en venstreheliks, vis ved å holde venstrehånden din foran den og la tommelen peke opp i heliksen, da vil aminosyrene følge retningen på fingrene dine oppover i heliksen. Aminosyrer har forskjellige evne til å danne alfa-heliks, hvor alanin er spesielt effektiv til å danne spiralform. Glutaminsyre med en negativt ladet syregruppe, eller arginin og lysin med posisitvt ladet sidegruppe kan ødelegge heliksstrukturen. I β-vendinger i globuære proteiner er aminosyrene prolin og glycin vanlige. Imino-N i prolin har både cis- og trans-binding.

Interaksjoner mellom aminosyrene kan stabilisere eller destabilisere proteinstrukturen. Det er kombinasjoner av alfa- og/eller beta-strukturer i et protein. F.eks. kan to antiparallelle beta-kjeder være bundet sammen av en løkke bestående av 3 til 5 aminosyrer og danne en hårnålsstruktur. To parallelle beta-strukturer kan være koblet sammen med en alfa-kjede og danne beta-alfa-beta- hårnålsløkker. Det er ca. 3.6 aminosyrer per runde av en alfa-heliks. Prolin som ikke kan lage hydrogenbindinger. Tryptofan med en stor sidegruppe og aspartat med ladet sidegruppe finnes sjelden i alfa-heliksen. En alfa-heliks er en stabil struktur stabilisert av hydrogenbindinger.

Tertiærstrukturen lages av folding av polypeptidkjeden, og gir en mer stabil struktur av proteinet. SH-grupper i aminosyren cystein kan gi disulfidbroer (S-S-broer) i proteinet.

Kvartærstrukturen lages når to eller flere polypeptider folder seg sammen og lager et multimert protein. Chaperoner er proteiner som deltar i pakking av proteiner slik at de får sin riktige tredimensjonale struktur.

Feilpakking av proteiner kan gi opphav til ekstracellulære amyloidfibriller bestående av plisserte beta-plateark. Feilfolding av proteiner er involvert i sykdommer som Parkinsons, Alzheimer og Huntington, sannsynligvis som et resultat av sykdommen og ikke årsak.

I strukturformelen for peptider og protein tegnes den N-terminale aminosyren med fri aminogruppe (-NH2) gruppe til venstre og den C-terminale aminosyren med fri syregruppe (-COOH) til høyre. Karbohydrater (glykoproteiner), metaller (metallproteiner), og nukleinsyrer (nukleoproteiner) kan bindes til proteiner.

Molekylvekten for protein varierer ca. fra 10.000 - 600.000 dalton. Hvis gjennomsnittsmolekylvekten for en aminosyre settes til 135, og det forsvinner ett vannmolekyl (molekylvekt 18) i peptidbindingen tilsvarer et protein med molekylvekt 100.000 ca. 793 aminosyrer, selvsagt avhengig av hvilke aminosyrer som dominerer i proteinet. Aminosyrene i et protein kan endres kovalent etter at biosyntesen av polypeptidkjeden er ferdig f.eks. prolin omdannet til hydroksyprolin.

Strukturen til proteiner som er renset og krystallisert kan undersøkes med røntgenkrystallografi. Strukturen til proteiner i løsning kan undersøkes med NMR metoder. Absorbsjon av sirkulært polarisert lys påvirkes av om proteinhelikser er høyrehendt eller vendtrehendt. Sirkulær dikromisme spektroskopi blir brukt til å undersøke foldinger i sekundærstrukturen i proteiner.

AlphaFold og AI

Alphabeth Selskapet DeepMind i Google porteføljen har laget dataprogrammet AlphaFold basert på kunstig intelligens (AI) og dyplæring  Programmet lager tredimensjonale modeller av proteiner ut fra aminosyresekvensen. Det finnes mer enn hundre millioner forskjellige proteiner. AlphaFold har funnet en løsning på proteinfoldingsproblemet. Programmet tar hensyn til entropi i termodynamikk med interatomære krefter foldet i en stabil struktur. Hydrofobe og hydrofile sidekjeder til aminosyrene, ladninger, hydrogenbindinger, samt plassering vannmolekyler. Generelt har informasjon om tredimensjonale strukturer i proteiner kommer fra røntgenkrystallografi, NMR og kryoelektronmikroskopi.  Levinthals paradoks fra 1969, navn etter den amerikanske molekylærbiologen Cyrus Levinthal (1922-1990), påpekte det astronomisk antall frihetsgrader i et ufoldet protein som skal foldes. Proteiner folder seg spontant. Den amerikanske biofysikeren Ken A Dill (f. 1947)  introduserte begrepet foldingstrakt i et energilandskap med stokastisk søk etter mest energistabile tredimensjonale konformasjonen til et protein.  

Kotranslasjons- og posttranslasjonsregulering

Samtidig med (kotranslasjon) eller etter syntese (posttranslasjon) kan det skje modifisering og reguling av enzym- og reguleringsproteiner som gir økt mulighet for å inngå i komplekse reaksjoner. Fosforylering og defosforylering er den vanligste regulering av proteiner og deres aktivitet.  Fosforylering katalysert av protein kinaser, defosforylering katalysert av protein fosfataser.  

Mange enzymer blir aktivert i kovalente modifiseringer.

ADP-ribosylering hvor en eller flere ADP-ribose blir overført fra NAD+ til et protein i en reversibel reaksjon ADP-ribosylerte proteiner deltar i apoptose, genregulering, DNA-reparasjon og signaloverføring. ADP-ribose blir kovalent bundet til proteinet i en glykosidbinding (N-, O-, eller S-glykosid). Syklisk ADP-ribose kan også festes til proteiner Både difteri- og koleratoksin fra bakterier har virkemåte ved å inaktivere proteiner via ADP-ribosylering.

Påhekting av sukkermolekyler (proteinglykosylering). Glykofosfatidylinositolering av proteiner er hvor fosfoglyceridet glykofosfaidylinositol (GPI) festes i C-terminal ende av proteinet. De kalles også GPI-ankerproteiner. Fosfatidylinositol er koblet via et sukkermolekyl som mannose eller glukosamin.

Mange proteiner er tilknyttet cellemembraner. Det kan skje ved at hydrofobe deler av proteinet er i kontakt med den indre delen av membranen, eller ved at det festes på et fettløselig molekyl som forankrer proteinet til membranen. Lipidisering av proteiner skjer i signalkommunikasjon og proteintrafikk i cellene. Det finnes lipidiserte former av trimere G-proteiner, reseptorer og tyrosin kinaser. Prenylering,  og proteinacyleringene myristoylering og palmitoylering er eksempler lipidisering av proteiner, og reaksjonene er reversible.

Protein prenylering skjer ved å hekte på farnesyl- eller geranylgeranylgruppe på et cystein i den C-terminale enden av proteinet.

Protein palmitoylering er en lipidmodifisering av proteiner hvor tiolgruppen på en eller flere cystein danner en tioester med en palmitoylgruppe (jfr. fettsyren palmitinsyre) fra palmitoyl-koenzym A (CoA) katalysert av en palmitoyl transferase. Disse er også eksempel på protein acylering 

Myristoylering er en fettsyremodifisering av protein ved å overføre en myristoyl-gruppe fra myristoyl-koenzym A (CoA). katalysert av N-myristoyltransferase.  Myristinsyre er en mettet C14:0-fettsyre. 

Nitrosylering i reaksjon mellom bubringermolekylet nitrogenmonoksid (NO) og cystein i protein slik at det dannes en S-nitrosotiol (-SNO) .Nitrosylerte proteiner kan delta i signaloverføring. Denitrosylering skjer i en revers prosess. 

 Acetylering av den siste aminosyren med en acetylgruppe fra acetyl-CoA.

Metylering ved påhekting av metylgrupper fra S-adenosylmetionin

  Ubiquitinering.gir signal om proteolyse og aktivering av proteaser som bryter ned proteinet.

 Sumoylering i reaksjon med SUMO (små ubiquitinlignende modifiserende)-proteiner, Imidlertid gir SUMO ikke signal om nedbrytning. 

Globulære og fibrøse proteiner

Proteiner kan deles i to hovedgrupper: de globulære og de fibrøse.

Fibrøse proteiner har filamenter med repetert ordnet sekundærstruktur hvor polypetidkjedene ligger ved siden av hverandre.  De består av lange proteintråder som gir fleksibel styrke. De er uløselige i vann og inneholder mange hydrofobe aminosyrer. Eksempler på fibrøse proteiner er α-keratin i hår, fjær og negler; kollagen i sener og beinmatriks, samt silkeprotein hos insekter.

Globulære proteiner har kompakt kuleformet struktur med polypeptidkjedene kveilet og foldet i kuleform, for eksempel globiner

Kappeprotein er spesielle proteiner på overflaten av vesikler i Golgi-apparatet , og som er med å bestemme hvor inneholdet i vesiklene skal avleveres, for eksempel clatriner. Kappeprotein på utsiden av virus.

Barklagringsproteiner hos planter er lagringsproteiner i parenkymceller i innerbarken i stammer og greiner laget på slutten vekstsesongen hos busker og trær, og benyttes som nitrogenkilde neste vår ved starten av ny vekstsesong.

Lagringsproteiner i planter Det er lagringsproteiner i jordstengler, rhizomer, utløpere (stoloner), røtter, yngelknopper (bulbiller), kormus, og  for løk i en oppsvulmet bladbasis. Underjordiske lagringsorganer i flerårige urter og gras kommer fra modifiserte (omdannete) stengler eller røtter

Homologe proteiner er familier med proteiner som deler et felles evolusjonært opphav (sekvenshomologi).  Hvis to homologe proteiner finnes i samme art kalles det paraloger, mens homologer i forskjellige arter kalles ortologer.

Et av symptomene ved Alzheimers sykdom er samlinger (aggregater) av uløselige beta-amyloid peptider med opprinnelse fra den ytre ekstracellulære delen av membranproteiner fra nerveceller i hjernen, organisert i plakk. Plakkene stimulerer celledød i de omkringliggende nervecellene (nevroner). Omkring plakkene er det floker med mikrofibrillære proteiner laget fra tau-proteiner, og som kobles og bindes sammen. Tau-proteinene har under normale forhold funksjonen å opprettholde strukturen til mikrotubuli i cytoskjelettet, og sørge for næringstransport i aksonet til en nervecelle.

Fibrøse protein hos dyr

Fibrøse proteiner er langstrakte proteiner som gir styrke og fleksibilitet i motsetning til kuleformete globulære proteiner hvor polypeptidkjedene er foldet, noe som gir en kuleformet (sfærisk) struktur.

Keratin

Keratin (hornstoff, α-keratin, intermediære filamentproteiner) er proteinet som danner hår, ull, negler, hover, klover og horn hos dyr. Keratin består av høyredreiete skrueformete α-helikser , med superkveiling av parallelle proteinkjeder. Keratin har høyt innhold av aminosyren cystein som gir disulfidbroer i proteinet. Når man vet at hornet hos neshorn består av keratin er det komplett meningsløst at dyr skal utryddes fordi noen, spesielt i Østen bl.a. i Kina, mener at slike horn er en nødvendig ingrediens i heksemiksturer og i afrodisiaka,  i såkalt tradisjonell medisin.

Ull er tekstillfiber fra sau, geit, moskus består av keratin i en kompleks struktur dekket av flere lag kutikula, det ytterste er skjellaktige som tilsammen danner en ytre cortex (ullbark), omgitt av et vokslag med lanolin. Deretter følger en membran som kan absorbere vann og bli farget med fargestoffer. Innerest i ullhåret er det alfa-helikser med keratinprotein organisert i mikro- og makrofibriller. Ull blir laget i follikler i epidermis i huden, og virker varmeisolerende. Toving av ull med såpe og skiftende med varmt og kaldt vann får skjellene på ulltråden til å hekte seg sammen. 

Hønseegg med eggehvite og eggeplomme

Eggeskall er laget av kalsiumkarbonatkrystaller (CaCO3) og har titusenvis av små porer som deltar i gassutveksling med kyllingen inne i egget. På innsiden av eggeskallet og utsiden av eggehviten (albumen) er det to proteinmembraner laget av keratin, danner en seig hvit hinne, og som hindrer bakterier og virus å trenge inn i egget. I den butte enden av egget mellom de to membranene er det en luftlomme. Luftrommet dannes når egget avkjøles ettter legging. Luftlommen kan sees som en dump eller krater i et kokt egg. Luftlommen øker i størrelse når egget eldes, og kan brukes som en metode for å skille gamle fra nye egg ved å se hvor lett de flyter. Eggeplommen omgitt av en vitellinmembran blir holdt på plass i midten av egget via to chalaza, trådformete tvinnete eggehviteproteiner. Chalaza er mer tydelige i unge egg enn i gamle. Eggehviten bestående av ca. 90% vann og 10% protein ligger rundt den sentrale eggeplommen som kan være befruktet eller ikke befruktet. Protein som inngår i eggehviten er blant annet ovalbuminer (glykoprotein eller fosfoglykoprotein som utgjør ca. 55% av eggehviten, l. ovum - egg; albumen - eggehvite)), ovoglobuliner, ovomukoid (trypsin inhibitor, en serin protease inhibitor, kan også virke som allergen), ovotransferrin (protein som binder jern, sideroforer), flavoprotein, avidin (biotinbindendende protein), cystatin (cystein proteaseinhibitor, ovoinhibitor) og lysozym. Eggehviten inneholder ikke fett i motsetning til eggeplommen. Eggeplommen inneholder også protein, samt vitaminer (vitamin A, D, thiamin, riboflavin), mineralnæring (kalsium, fosfor, jern), fosfolipider (lecitin) som emulgerer fettet. Fargen på eggeplommen varierer fra gulhvit til guloransje avhengig av inneholdet av karotenoider i kosten som fuglen eller høna spiser, for eksempel mais, eller de ettårige ugressene hønsegras (Persicaria) eller vassarve (Stellaria media). Proteinene i eggehviten denaturerer og koagulerer ved mer enn oC, mens i plommen noe høyere temperatur >68oC.  Ved visping av eggehvite øker viskositeten, proteiner denatureres, de globulære proteinene strekker seg ut og danner et nett omkring luftbobler, overflatespenningen endres, slik som når man lager trollkrem (med tyttebær), eggedosis, eller marengs ved bruk av hjulvisp eller kjøkkenmaskin. Når man rører mye i en fuktig brøddeig kan man vaske ut de seige og elastiske frølagringsproteinene (gluten) slik at de lettere kan fange og omgi boblene med CO2 fra cellerespirasjonen i gjærcellene. I pasta er glutenproteiner pakket rundt stivelseskornene.  Egg blir brukt til å dyrke influensavirus. Eggehvite kan bli brukt til å lime fast parafinsnitt til objektglasset til lysmikroskopi. Man kan også vispe skum av proteinrike frø i erteblomstfamilien, slik som erter og kikerter. 

Eggedosis

Eggehvite inneholder proteinene ovalbumin, ovotransferrin (siderofor), ovomucoid, ovomucin, lysozym, hydrofile og hydrofobe proteiner. Mekanisk slåing og pisking av ren eggehvite uten eggeplomme retter ut proteiner og bryter ikke-kovalente bånd mellom proteinene i eggehviten. Proteinene finnes i grenselaget mellom væske og luft hvor de, stabiliserer og fordeler luftbobler, og danner binding mellom de utstrakte proteinene.

Tilføring av litt syre, sitron eddik stabiliserer kryssbinding mellom proteiner. Hvis det kommer små deler eggeplomme kan hindre stivning. Derimot etter stivning har blitt stivt kan man tilføre eggeplomme og fett, stabilt proteinnettverk, håndmikser.

Melk og melkeproteiner

Melk er næring for det nyfødte avkommet hos alle pattedyr, morsmelk, kumelk, sauemelk, geitemelk, kamelmelk, hestemelk osv., og som har et innhold som gjør den velegnet som eneste næringskilde for den nyfødte. Det er flere forskjellige typer proteiner i melk, blant annet kaseiner i kaseinmiceller, betalaktoglobulin, alfa-laktalbumin, immunoglobuliner, laktoferrin (siderofor), serum albumin, og enzymer. Laktoferrin har bredsprektret antimikrobielt protein.

Melk inneholder ca. 3.3% protein, og melkeproteiner er en heterogen blanding proteiner, hvor kasein (alfa(α)-s1-kasein, α-s2-kasein, beta(β)-kasein, kappa (κ)-kasein og gamma(γ)-kasein) utgjør ca. 4/5-deler og melkeserumproteiner (β-laktoglobulin , α-laktoglobulin, immunoglobuliner, serum albumin, laktoferrin, transferrin, glykomakropeptid, peptider (proteose pepton), enzymer) ca. 1/5-del. Kasein i melka er assosiert med kalsiumfosfat , dispergert i små miceller (diam. 0.05-0.3 µm) i vannfasen. Kaseiner blir utfelt (koagulert) når pH synker under pH 4.6, men det gjør ikke melkeserumproteinene.   Melkeproteiner inneholder alle de ni essensielle aminosyrene som er nødvendig for vekst hos mennesker. Melkekjertlene lager litt under halvparten av aminosyrene som inngår i kumelk, resten kommer fra plantene som kua spiser. I reaksjon med enzymet løype blir kasein utfelt som ostestoff brukt i produksjon av hvitost i meieriindustrien. Den gjenværende mysen etter at ostestoffet er fjernet kan ved innkoking omdannes til brunost. Den brun fargen og karamellsmak i brunosten skyldes Maillardreaksjoner mellom melkesukker (laktose) og rester av  melkeproteiner.

Løype er en enzymblanding som blir isolert fra slimhinneveggen i den fjerde magen til drøvtyggere, bakmagen eller løypemagen (abomasium) til kalver og lam. Løype (eng. rennet)  inneholder enzymene proteasere (chymosin, en aspartat endopeptidase), pepsin og fettspaltende lipase. Chymosin deler opp kappa-kasein og kløyvde kaseinmolekyler kleber seg sammen i et nettverk som gir flokkulering. Flokkuleringen kan økes ved tilsetning av kalsiumfosfat. Det er begrenset tilgang på løype med chymosin fra kalvemager, og hymosin koagulanter blir derfor også laget mikrobielt (bakterier, sopp, gjær), også rekombinant fermentert chymosin.   Mikrobiell løypeost kan spises av laktovegetarianere. Kluyveromyces lactis er en gjær i orden Saccharomycetales som blir brukt industrielt til å omdanne melkesukker til melkesyre, kan også bli brukt til å lage chymosin. Chymosin kan også bli laget av soppen Aspergillus niger.

Karamellisert melkesukker i geitost gir litt stram smak forårsaket av frie fettsyrer i melka. Geitemelk fra geit (Capra hircus) mangler et kasein (alfa s1-kasein kodet av > 24 varianter (polymorfier) av genet CSN1S1 i geitemelka.som påvirker innholdet av fettsyrer.  Frie fettsyrer gir stram lukt og smak.

Snerk

Snerk er et slimete lag som dannes ved oppvarming av melk over 80oC slik at melkeproteiner blir denaturert. Oppvarmingen gjør av aminosyrekjeden som er pakket i melkeproteinene retter seg ut og hekter seg sammen og legger seg på overflaten av varm melk-kakao eller varm melk-honning. Omrøring under oppvarmingen av melken reduserer mengden snerk på overflaten.

Hvis eggeskallet sprekker ved koking av egg vil det sive ut eggehviteprotein i sprekken, som deretter koagulerer i kokevannet og viser seg som fibrillære eller trådaktige proteinstrukturer.

Myseprotein

Melk inneholder to hovedgrupper proteiner: uløselige kaseiner (≈80%) og resten er vannløselige myseproteiner. Kasein koagulerer ved tilsetning av løype. Myseproteiner består meste av globulære proteiner med høyt innehold av α-helikser

Myseproteiner er kompleks flytende blanding av proteiner som er et biprodukt ved produksjon av ost hvor melken er tilsatt enzymet løype som gir koagulering av proteinet kasein i melken. Mysen kan være sur (pH <5.1) fra syrnet melk eller tilsetning av syre som i cottage-cheese, eller søt (pH >5.6) etter koagulering av kaseriner med enzymet rennin (løype)  Etter at ostestoffet er fjernet og brukt til hvitost inneholder den gjenværende mysen proteiner (α-laktalbumin ≈25%, β-laktoglobulin (≈65%), serumalbumin  ≈8%), og ≈ 2% andre (immunoglobuliner,  laktoferrin, laktoperoksidase).  α-laktalbumin er et protein som regulerer mengden laktose ved sammenkobling av galaktose og glukose i melken hos pattedyr og inngår i enzymet laktose syntase. Hormonet prolaktin øker transkripsjon av α-laktalbumin hos primatene. β-laktoglobulin er et lipokalinprotein som er lite løselig i vann, inneholder mye β-plateark og utgjør hovedbestanddelen av proteinet i melk fra ku, sau og geit, ikke mennesker, og som ikke løses i vann. β-laktoglobulin Myseprotein blir brukt som kosttilskudd.  Serumalbumin utgjør ≈ 50-60% av serumet i menneskeblod hvor det også deltar i frakt av fettsyrer. Myseproteiner kan oppkonsentreres ved membranfiltrering. α-laktalbumin koagulerer først og kan deretter isoleres. Hippokrates i det gamle Hellas påpekte de gode helseegenskapene ved myse. Myseprotein inneholder mye glutamat og cystein som blant annet inngår i tripeptidet glutation som beskytter mot oksidativt stress.  Myseprotein gir aminosyrer som kan gi økt muskelstyrke, beskytte mot beinskjørhet muligens ved å aktivere osteoblaster.

Kollagen

Kollagen finnes i en rekke forskjellige former i beinskjelettet hos dyr, og danner brusk, bindevev, matriks i bein, sener, leddbånd, tannbein (dentin), og hornhinne (l. cornea) i øyet. Kollagen er en viktig bestanddel i det ekstracellulære matriks i huden og som gir elastiske egenskaper i hudstrukturen. Kollagen i huden blir nedbrutt som en del av den naturlige aldringsprosessen hos mennesker, noe som gir opphav til rynker. Gelatin brukt som fortykningsmiddel i næringsmiddelindustrien blir laget fra varmedenaturert kollagen. Kollagen er bygget opp av skrueformete venstredreiete α-helikser (alfa-helikser) med ca. 3 aminosyre per runde i heliksen. Kollagen har høyt innhold av aminosyrene glycin, alanin, prolin og hydroksyprolin. Flere helikser i en trippelheliks kan bli kovalent bundet sammen via kryssbinding med lysin, hydroksylysin og histidin.

 Vitamin C (askorbinsyre) spiller en viktig rolle i dannelsen av kollagen. Kollagen utgjør mesteparten av maten hos kjøttspisende dyr (karnivore), og i kjøtt spist av omnivore. Kollagenhydrolysat fra nedbrytning av gelatin blir brukt som kosttilskudd. Etter inntak av kollagenhydrolysat kan man finne igjen  hvor dipeptidet prolyl-hydroksyprolin og oligopeptider som inneholder hydroksyprolin kan kan gi positiv effekt. Effekten av  kosttilskuddet kollagen er meget omdiskutert.

Den tykke huden hos neshorn består av tykke lag med kollagen organisert i en gitterstruktur. 

Kollagenase er enzymer som bryter peptidbindingene i kollagen. Immunsystemet kan  via cytokiner starte produksjon av kollagenase. Patogene bakterier e.g. Clostridium kan skille ut kollagenase som bryter ned kollagen i ekstracellulært matriks i cellevev i kroppen.

Gelatin

Gelatin er et protein og limstoff som blir produsert ved koking av sener, bein, hud og bindevev fra dyr som inneholder kollagen. Kollagen inneholder større mengder av aminosyren glycin og  av de uvanlige aminosyrene hydroksyprolin og hydroksylysin Gelatin i form av plater eller pulver kan bli løst i varmt vann, men når det avkjøles danner det en gel eller gelé e.g. i en kabaret.  Gelatin blir brukt til matlaging, i næringsmiddelindustri til godterier. Gelatinaser er enzymer i bakterier som bryter ned gelatin, men finnes også som en type matriks metalloproteinaser e.g. gelatinase A og B, interstitiell kollagenase, og stromelysin.

Elastin

Elastin er et elastisk protein som inngår på utsiden av dyreceller i i ekstracellulær matriks og finnes i bindevev og generelt i cellevev som etter strekking vender tilbake til sin opprinelig form, for eksempel i blodårevegger, lunger, urinblære, elastiske sener og brusk og hud. Elastin gjør at hud vender tilbake til opprinnelig form etter å ha vært sammenklemt. Ved kroppsbevegelse kan mekanisk energi bli lagret i elastin som strekker seg, og energien frigis når proteinet trekker seg sammen. Fibrin har spesielt høyt innhold av de hydrofobe aminosyrene glycin og prolin. Elastin blir satt sammen av fler små proteiner, tropoelastin forkomponenter, som kryssbindes og danner elastin. Kryssbindingen skjer ved aminosyren lysin katalysert av enzymet lysyl oksidase og vhor det inngår to spesielle aminosyrer desmosin og isodermosin som er satt sammen av fire lysinmolekyler, og som bare finnes i elastin. 

Skleroproteiner

Skleroproteiner er beskyttende fibrøse strukturproteiner som er lite løselige i vann og omfatter proteiner som kollagen, keratin, elastin og fibroin. De denaturerer ikke like lett som globulære proteiner. 

Fibroin - silkeprotein

Fibroin og sericin er proteiner rsom inngår i silke produsert av insekter for eksempel i kokongen til morbærsilkeorm (Bombyx mori). Fibroin er et fleksibelt og lite løselig protein satt sammen av antiparallelle  β-plateark (β-plisseplateark), hvor hydrogenbindinger og van der Waalske krefter inngår og stabiliserer proteinstrukturen, organisert i krystallinske og semikrystallinske regioner. Fibroin har høyt innhold av aminosyren glycin (Gly), også av aminosyren alanin (Ala), og noe serin (Ser), en tett pakking av aminosyresekvensen (Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala)n som gir en glinsende overflate. Protein sericin limer sammen to tråder med fibrioin som produseres i spinkjertler hos larven til silkeorm. Sericin inneholder spesielt mye av aminosyren serin. Sericin er organisert i tre lag, ytterst sericin A og innerst mot fibroin sericin C. Sericin og firbroin er skleroproteiner uløselige i vann, men sericin C kan atskilles ved fbirion i varmt vann eller kombinert med en svak syre, slik at man får blottlagt fibrion som deretter kan spinnes til silketråd. 

Fibroin (silke 1) fra morbærsilkespinner har stor strekningsstyrke. Fibroin fra silkeorm er satt sammen av tre proteinkjeder, en tung og en lett kjede hektet sammen med disulfidbindinger, samt glykoproteinet P25. Fibroin er organisert i form silke 2 i spunnet silke.

Protein spirodroin inngår i edderkoppsinn laget fra spinnkjertler i bakkroppen på  edderkopper, og består av tandemrepeterte kjeder av aminosyrer, spesielt mye glycin og alanin

Motorproteiner

Kjemisk energi påvirker motorproteiner. Organismer forflytter seg, det samme gjør celler og celleinnhold. Bevegelsene skyldes molekylære motorproteiner. Med energi fra ATP kan aggregater med motorproteiner endre konformasjon. Motorproteiner trekker kromosomer fra hverandre ved celledeling. I muskler er det to hovedtyper motorproteiner, myosin og aktin.

Motorproteiner er proteiner som kan bevege seg langs mikrotubuli , og med hjelp fra hydrolyse av ATP (ATPase) kan flytte celleorganeller og andre cellebestanddeler internt i cellene, bl.a. kromosomene ved celledeling. Mikrofilamenter med aktin og myosin, samt dyneiner og kinesiner er eksempler på motorproteiner  i cytoskjelettet. Dyneiner beveger seg med sitt cargo mot minusenden (retrograd transport) i mikrotubuli (cytoplasmiske dyneiner), og deltar også i bevegelse av flageller og cilier hos eukaryotene (aksonemiske dyneiner).

Hos bakterier er det en rotasjonsmotot ved basis av hver flagell. Kinesiner i motsetning til dyneiner, beveger seg mot plussenden til mikrotubuli (anterograd transport). Kinesiner deltar i flytting av kromosomer under celledelingen i mitose og meiose, men frakter også proteiner, membrankomponenter, vesikler, celleorganeller og andre cellebestanddeler fra sentrum i cellen ut mot cellemembranen. Små molekyler kan flytte seg ved diffusjon i en celle, men større molekyler må flyttes mekanisk langs cytoskjelettet.

Aktin-myosin og glidefilamentmodell for muskler

Myosin er et protein satt sammen av to store og tunge og fire små lette proteinkjeder. Muskler består av tykke filamenter med myosin som kan gli langs tynne filamenter med aktin. I den N-terminale enden av myosin er det globulært (kuleformet, sfærisk) med hydrolyse av ATP. Aktin finnes i globulær form (G-aktin) og som filamentform (F-aktin). Muskler inneholder også det kalsiumbindene proteinet troponin og tropomyosin som binder seg til de tynne filamentene.  Kalsium (Ca2+) kommer fra sarkoplasmatisk retikulum. Skjelettmuskler  er bunter med muskelfibre. En muskelfibrill er en celle som inneholder flere cellekjerner. Hver fibrill består av ca. 1000 myofibriller. Hver muskelfibrill er omgitt av vesikler, kalt sarkoplasmatisk retikulum.  En sarkomer er en kontraktil enhet. Musklene trekker seg sammen når de mottar signal fra nervesystemet. Med hjelp fra hydrolyse av ATP flytter de tykke filamentene seg i forhold til de tynne. Andre muskelproteiner er desmin, α-aktin, nebulin, vimentin, C- og M-protein, paramyosin I et elektronmikroskopibilder av muskler vises A-bånd, I-bånd, Z-disk,  og M-linje.

Proteiner og massespektrometri

Et protein må bli omdannet til en ladet ion vi bombardering med elektroner før det kan bli undersøkt i et massespektrometer. Den elektriske ladningen proteinet blir registrert etter hvilken vei de følger i det elektriske feltet i massespektrometeret. Mengden av protein blir bestemt av størrelsen på ladningene og molekylvekten. Imidlertid vanlige massespektrometre kan ikke bli brukt til å analysere de skjøre proteinene. I stedet blir proteinet delt opp med enzymet trypsin i små peptider <10 aminosyrer. De forskjellige peptifragmentene kan atskilles med kolonnekromatograf og deretter analysert i et massespektrometer. Peptidene blir ionisert via elektrosprayteknikk gjennom tynne rør. John B Fenn og Koichi Tanaka fikk nobelprisen i kjemi 2002 «for deres utvikling av myk desorpsjon ioniseringsmetoder for massespektrometrisk analyse av biologiske makromolekyler». Delt med Kurt Wüthrich «for hans utvikling av kjernemagnetisk resonans spektroskopi for å bestemme den tredimensjonale strukturen til biologiske makromolekyler i løsning».  Med dataprogrammet MaxQuant kan man undersøke tusenvis av peptidfragmenter og sammenligne hva som finnes i databaser.

Proteiner som finnes i store mengder er lettere å analyse enn dem i mikroskopiske mengder. Mnge proteiner har også bare kort levetid. Hvis proteinene kan krystalliseres kan man finne den tredimensjonale strukturen med røntgen-diffraksjon og egnet programvare. Man antar at menneskekroppen inneholder mellom 80000 og 400000 forskjellige proteiner, men ikke alle lages på et gitt tidspunkt. Flere typer proteiner kan lages fra ett gen.  Proteinene er fordelt på ca. 250 forskjellige celletyper.

Prioner og prionsykdommer

Stanley Prusiner (nobelprisen i fysiologi eller medisin 1997) viste overraskende at prionproteiner (PrP) (prioner) kodet av PrP-gener kan delta i overføring av hjernesykdom. Det er funnet en rekke nevrodegenerative prionsykdommer som kugalskap (bovin spongiform encephalopati, BSE). Spongiform henspiller på at hjernen får en svampform med hull. Andre prionsykdommer er scrapie hos sau. Creutzfeldt-Jacob (klassisk CJD, og varianten vCJD),  multippel system atrofi (MSA) og kuru hos mennesker, samt skrantesyke på hjortedyr ("Chronic Wasting Disease", CWD).

Blodproteiner

Blodet hos vertebrater består av hvite og røde blodceller samt blodplater løst i et blodplasma, et transportsystem for gasser (O2, CO2) via globiner, næringstoffer (glukose), signalstoffer (hormoner) og avfallsprodukter.

 Blodplasma består av vann med oppløste ioner som virker som elektrolytter (Na+, Cl-, K+, Ca2+, Mg2+, HCO3-). Proteinfraksjonen i plasma inneholder antistoffer (immunoglobuliner) i immunforsvaret, apolipoprotein er som frakter lipider,  proteinet firbrinogen som deltar i blodkoagulering, samt blodproteinet albumin som sammen med elektrolytter deltar i den osmotiske balansen og pH-regulering. Hvis kroppen får for lite karbohydrater til å opprettholde metabolisme og kroppsfunksjoner, starter nedbrytning av fettlagret, og proteiner i muskler og blod omdannes til aminosyrer som sendes inn i cellerespirasjonen som energikilde, men gir samtidig avfallsstoffet nitrogen.

Ved ekstrem sult og mangel på både karbohydrater og protein og nedbrytning av kroppsvev og  albumin i blodet ødelegges den osmotiske balansen og magen svulmer opp på en radmager kropp som omtrent bare består av skinn og bein, sultsykdommen marasmus. Sultsykdommen kwashiorkor skyldes mangel på de essensielle aminosyrene som inngår i protein. Kwashiorkor oppstår når barn ikke lenger får næring via morsmelk og blir erstattet av stivelsesrik kost som kassava og korn. Kornproteiner inneholder for lite av aminosyren lysin. Kkwashiorkor kan motvirkes hvis også proteinrike belgvekster inngår i kosten.

Transport av molekyler over korte avstander som innen en celle kan skje via diffusjon. Men over lengre avstander som hos flercellete organismer setter Ficks diffusjonslover begrensninger ved bruk av diffusjon som transportmekanisme. De flercellete organismene har derfor utviklet transportsystemer i form av ledningsvev: Xylem (vedvev) og floem (silvev) hos planter, og blodåresystem hos dyr. Karbondioksid (CO2, O=C=O), og oksygen (O2) er upolare molekyler og relativt lite løselig i vann som er et polart løsningsmiddel. Hovedoppgaven til blodåresystemet er å frakte oksygen til cellerespirasjonen og fjerne karbondioksid. Blodserum er den flytende delen av blodet etter at det har koagulert ved at bladproteinet fibrinogen via enzymet thrombin blir omsatt til proteinet fibrin som via koaguleringsfaktorer  polymeriserer, kryssbindes og danner et nettverk. Blodplasma  er den flytende delen av blodet hvor man først har tilsatt heparin for å hindre koagulering av blodet, og inneholder således fibrinogen.  

Blod er en væske som inneholder blodceller (røde blodlegemer (erytrocytter), hvite blodlegemer (leukocytter), blodplater (thrombocytter), fibrinogen, samt immunoglobuliner i immunsystemet. Blodplatene deltar sammen med koaguleringsfaktorer i koagulering av blod og tetting av sårskader på blodåresystemet.

Serum albumin

Humant serumalbumin er det mest vanlige og stabile proteinet i blodserum. Det inngår også i en pH-avhengig binding av neonatal Fc-reseptor som stabiliserer serum ablumin. Serum albumin kan binde mange forskjellige stoffer og gjør dem mer løselige og transporterbare blant annet fettsyrer og steroider. Noen typer medisiner er koblet til fettsyrer som kan bindes til serum albumin og bli transportert med blodstrømmen. Neonatal Fc-reseptor er et protein som også kan binde seg til immunoglobulin G (IgG) og kan delta i resirkulering og frakt av IgG og serum albumin via pinocytose, tidlige endosomer og lysosomer.

Neonatal Fc reseptor deltar i passiv overføring av mor til foster, men deltar i flere andre biologiske prosesser. Neonatal Fc reseptor (FcRn) gir økt halveringstid (eller levetid) for immunoglobulin G og serum albumin i blodet. Neonatal Fc reseptor medvirker i å lage et reservoar av proteiner som ikke blir nedbrutt i lysosomer FcRn blir anvendt i produksjon av legemidler som får forlenget levetid i blodet.

Immunoglobuliner i immunsystemet

Immunoglobuliner (antistoffer) i immunsystemet er Y-formete proteiner bestående av par med lette og tunge proteinkjeder, med konstante og variable domener og som beskytter mot sykdom. De fire polypeptidkjende, to tunge og to lette er koblet sammen med disulfidbroer. Immunoglobuliner finnes i en rekke former: IgA(α), IgD(δ), IgE(ε), IgG(γ), og IgM(μ). Spissene på de to utstikkerne i Y-formete immunoglobuliner bindes til epitoper på et antigen. Alle virus, bakterier,og molekyler som kan starte en immunrespons er et antigen.

Lipokaliner

Lipokaliner er en familie med små ekstracellulære proteiner som i planter, vertebrater (virveldyr), invertebrater (virvelløse dyr) og Gran-negative bakterier binder og frakter vannskyende (hydrofobe) molekyler. Molekylvekten er ca. 20-25 kDa, og lipokaliner er satt sammen av åtte antiparallele β-kjeder. Eksempler på hydrofobe stoffer som blir fraktet av lipokaliner er lipider, karotenoider, steroider, gallestoffer, vitaminer (retinoider (retinoll, vitamin A) og feromoner.

Cysteinrike sekretoriske proteiner (CRISP)

En familie med glykoproteiner med et CAP-domene (patogeneserelatert 1 protein). Deltar i det reproduktive system hos primater. Flere av dem hemmer sammentrekning av glatt muskelatur og finnes i neon typer slangegift. Antigen-5 som er et protein i giften fra veps og bier. Noen hemmer ionekanaler regulert av sykliske nukleotider (cGMP).

Pattedyr superfamilien CAP omfatter CRISPs, Golgiassosiert pateogeneserelatert 1proteiner (GAPR1)), peptidase inhibitor 15 og 16, humant glioma patogeneserelatert 1proteiner (GLIPR1). Sekretoriske proteiner kan være parakrine eller endokrine.

Pakking og feilpakking av proteiner

Flere proteiner er satt sammen av flere proteinkjeder, som også kan være kodet i både cellekjerne og mitokondrier (og kloroplaster hos planter). Noen av proteinene blir modifisert og transport i partikler fra endoplasmatisk retikulum. Chaperoner er en gruppe proteiner som deltar i pakking av proteinkjeder slik at de får den rette funksjonelle tredimensjonale strukturen. Flere sykdomstilstander hos menneske og dyr er koblet til feilpakking av proteiner, blant annet amyloidoser, hvor filpakkingen er et symptom, og ikke årsaken.

Amyloidose er en opphopning av abnorme feilpakkete proteiner (amyloidfibriller). De kan forekomme lokalt eller systemisk (spredd over hele organismen), og finnes i flere former. Noen av tilstandene har en arvelig komponent. Lett-kjede amyloidose er en type som kommer fra den lette kjeden i antistoffer (immunoglobuliner) produsert av plasmaceller, en type hvite blodceller laget i beinmargen.   AA-amyloidose er avsetninger av proteinfibriller i det ekstracellulære matriks som omgir cellene. Amyloidose kan være lokalisert til alle indre organer. De fleste skyldes sekretoriske proteiner utskilt fra celler, bare noen få finnes i cytosol, og de danner proteinfibriller i form av beta-plateark. Transtyretin er et transportprotein som frakter hormonet tyroksin (T4) og retinol i blodserum og cerebrospinalvæsken, trans(transport)tyr(tyroksin)retin(retinol).  Transtyretin amyloidose med avleiring av transtyretin i hjerte.

Eksempler på proteiner som kan danne amyloider er prionprotein som deltar i prionsykdommer.  Kalsitonin, et peptidhormon utskilt fra neuroendokrine C-celler i skjoldbruskkjertel og som deltar i kalsiumomsetningen. Transtyretin er et protein som deltar i transport av hormonet tyroksin T4 i blodserum og cerebrospinalvæske. Amylin, et peptidhormonet utskilt sammen med insulin i bukspyttkjertel (pankreas) og deltar i regulering av glukosenivå. β2-mikroglobulin (B2M) som inngår i MHCI i immunsystemet. β-amyloid som et symptom på Alzeheimers sykdom. Den lette kjeden til immunoglobuliner (antistoffer). Prolaktin er et proteinhormon utskilt fra hypofysen og deltar i produksjon av melk hos pattedyr, samt i flere andre prosesser. Leukocyttcelleavledet kemotaksin 2 (LECT2) som deltar i kjemotaksis av neutrofiler (hvite blodlegemer, granulocytter). Integrert membranprotein 2B (ITMB2) i tilknytning til familiær demens. Serum amyloid A proteiner (SAA). Keratoepitelin, transformerende vekstfaktor beta-indusert (TGBFI) som deltar kollagenomsetning i ekstracellulær matriks. Cystatin C (CST3) som blant annet hemmer ekstracellulære cystein proteaser. Apolipoprotein A1 (APOA1) som deltar i fettomsetning og høytetthetlipoproteinpartikler (HDL) i blodplasma. Fibrinogen alfa-kjede (FGA) i blodproteinet fibrinogen som deltar i blodkoagulering. Atrial natriuretisk faktor, et peptidhormon utskilt fra atriene i hjerte som øker utskillelse av natrium (Na+) i nyrene og minsker blodvolumet. Det letes etter årsak(er) til hvorfor nevrodegenerative sykdommer oppstår. Noen av dem er koblet til rom- og tidskoordinater.

Evolusjon av proteiner

Proteiner er en forutsetning for alt liv, og liv finnes i alle biomer på kloden, fra hav, dyphav innsjøer og elver, til tørt land med ørken, saltsjøer, skog, fjell, savanner taiga og is. Artene har tilpasset seg via evolusjon og naturlig seleksjon, og samtidig har det skjedd en evolusjon og seleksjon av proteinene i organismene. Tilfeldige mutasjoner og rekombinasjoner i genmaterialet DNA gir mulighet til endring i aminosyresekvensen i proteiner i enzymer, noe som kan føre til mer effektive proteiner som gir konkurransefortrinn for individer som inneholder slike.

Manfred Eigen, kjent for teorien om hypersykluser og selvorganisering, mente at det skulle være eksperimentelt mulig å foreta styrt evolusjon av enzymer. Nobelprisen i kjemi 2018 gikk til Frances H  Arnold og George P Smith for sitt arbeid med "rettet evolusjon av enzymer", og Sir Gregory P Winter for "fag-display av peptider og antistoffer".  Frances Arnold undersøkte om det var mulig å selektere varianter av  proteinet subtilisin som bryter ned melkeprotein kasein i vann til også å virke i et organisk løsningsmiddel som dimetylformamid. Ved å foreta tilfeldig mutasjoner i genet for subtilisin, kutte genet i biter og sette det sammen på nytt ved rekombinasjon og DNA-stokking ble det mulig å isolere fenotyper med den ønskede egenskaper. Deretter fulgte ny runde med mutagenese, kutting, skjøting og DNA-stokking i genotypen, med påfølgende seleksjon av fenotyper som også hadde katalytiske egenskaper i et organisk løsningsmiddel. Denne metodikken kan i prinsippet anvendes på alle typer enzymer. kan gi dem økt termostabilitet, økt enzymaktivitet og nye katalytiske egenskaper.

Winter arbeidet med bakteriofager, virus som angriper og formerer seg i bakterier. Han satte et lite gen for en aminosyresekvens (peptid) inn i genet som koder for proteinkapselen rundt bakterieviruset. Dette peptidet ble inkorporert som en del av det vanlige kappeproteinet rundt bakteriofagen. Antistoffer er y-formete molekyler som produseres med stor variasjon og klonformering i immunsystemet hos dyr og mennesker, og binder seg spesifikt til andre stoffer (antigener). Ved å velge antistoffer som bindes spesifikt til det innsatte peptidet i kappeproteinet virker antistoffene som molekylære fiskekroker og fanger og fisker opp bakteriofager med det innsatte peptidet. Denne metoden har gitt mulighet til å lage medisiner som brukes i immunterapi mot autoimmunsykdommer.  

Proteinaminosyrer

Protein består av aminosyrerr Det er 20 proteinaminosyrer som er byggematerialet som inngår i protein budet sammen med peptidbindinger. De er alle  alfa (α)-aminosyrer hvor det til alfakarbonet , α, (karbonatom 2) er bundet en karboksylsgruppe (-COOH, som danner karbonatom 1) og en aminogruppe (-NH2) , men hvor R-sidekjeden (R-gruppen) som starter med karbonatom 3 (β) har varierende kjemisk oppbygning, struktur og elektrisk ladning og løselighet (hydrofobisitet). Alfa(α)-karbonet er et stereosenter (chiralt senter)  som gir speilbilder av molekylet (enantiomere) og alle proteinaminosyrene er L-aminosyrer, unntatt glycin hvor R-gruppen er -H.

Noen av aminosyrene kan bli kjemisk modifisert etter at de er bygget inn i protein. Aminosyrene er angitt både med en enbokstav- og trebokstav-kode.

Asparaginsyre (asp D) og glutaminsyre (glu E) er sure aminosyre med negativt ladet R-gruppe, med de tilsvarende polare og uladete amidene asparagin (asn N) og glutamin (gln Q). Methionin (met M) er en svovelaminosyre med upolar og alifatisk R-gruppe. Den andre svovelaminsyre cystein (cys C) har polar uladet R-gruppe og kan danne disulfidbindinger innad i proteinet. De greinete aminosyrene med upolar alfifatisk R- er valin (val V), isoleucin (Ile I) og leucin (leu L) som. Den enkleste av aminosyrene glycin (gly G ), samt alanin (ala A) og prolin (pro P) har upolar alifatisk sidekjede. Lysin (lys K), arginin (arg R) og histidin (his H) er basiske aminosyrer med positivt ladet R-. Tyrosin (tyr Y), fenylalanin (phe F) tryptofan (trp W) er de aromatiske aminosyrene. Aminosyrene serin, threonin og tyrosin har en hydroksylgruppe (-OH) som kan bli fosforylert av protein kinaser og defosforylert av protein defosforylaser. Histidin er et sentralt enzym i det aktive sete på flere proteiner koblet til zink (Zn2+).

Proteinaminosyrer 1

Aminosyrer 2

Aminosyrene blir i planter laget fra nitrogenassimilasjon, og de essensielle aminosyrene blir bare laget i planter og bakterier. 

Ala     A        Alanin

Arg     R        Arginin

Asn    N        Asparagin

Asp    D        Asparaginsyre, aspartat

Cys    C        Cystein

Gln     Q       Glutamin

Glu     E        Glutaminsyre, glutamat

Gly     G       Glycin

His     H        Histidin

Ile       I         Isoleucin

Leu     L        Leucin

Lys     K        Lysin

Met    M       Metionin, methionin

Phe    F        Fenylalanin

Pro     P        Prolin

Ser     S        Serin

Thr     T        Threonin, treonin

Trp     W       Tryptofan

Tyr     Y        Tyrosin

Val      V        Valin

Asx    B        Asparaginsyre eller Asparagin

Glx     Z        Glutaminsyre eller Glutamin

Xaa    X        En generell aminosyre, ukjent aminosyre

Xle     J        De greinete aminosyrene Leucin eller  Isoleucin

Pyl     O       Pyrrolysin i bakterier og metanogene bakterier

Sec    U        Selenocystein hvor svovel er byttet ut med selen

Litteratur

Campbell NA, Urry LA, Cain ML, Wasserman SA, Minorsky PV, Reece, JB: Biology. A global approach. Global edition, 11. ed. Pearson Education Limited 2018.

Wikipedia

Tilbake til hovedside

Publisert 4. feb. 2011 10:44 - Sist endret 24. nov. 2023 15:43