Sumoylerte proteiner påvirker transkripsjon og transport mellom cellekjernen og cytoplasma, samt celledeling. Hos planter skjer det sumolyering under stresstilstander som tørke, kulde, saltpåvirkning, oksidativt stress og i interaksjon mellom patogener og planter. Sumoylering ligner ubiquitinering hvor ubiquitin blir hektet på proteiner som en merkelapp for proteiner som skal brytes ned via proteosomer. SUMO-proteiner består av ca 100 aminosyrer, og sumoyleringen skjer ved en kovalent binding mellom syregruppen på aminosyren glycin i den C-terminale enden av SUMO-proteinet som bindes til aminogruppen i epsilonposisjon (ε) på aminosyren lysin i proteinet som blir merket med en SUMO-tag. SUMO-proteiner lages først i en lengre versjon hvor en del av proteinet fjernes i en modifisering via en peptidase. Deretter skjer den en aktivering (E1), konjugering (E2) og ligering (E3), analogt til ubiquitinering. SUMO-proteinet kan fjernes fra det merkete proteinet via en desumoylering.
Andre eksempler på slik post-translasjonsregulering er fosforylering og defosforylering av proteiner, glykosylering, acetylering, ubiquitinering og nitrosylering.