SUMO-proteiner

Små ubiquitin-lignende modifiserende proteiner (SUMO-proteiner) som bindes til andre proteiner i en prosess kalt sumoylering, og fungerer som en post-translasjonsregulering av andre proteiner hos eukaryoter.

Sumoylerte proteiner påvirker transkripsjon og transport mellom cellekjernen og cytoplasma, samt celledeling. Hos planter skjer det sumolyering under stresstilstander som tørke, kulde, saltpåvirkning, oksidativt stress og i interaksjon mellom patogener og planter. Sumoylering ligner ubiquitinering hvor ubiquitin blir hektet på proteiner som en merkelapp for proteiner som skal brytes ned via proteosomer. SUMO-proteiner består av ca 100 aminosyrer, og sumoyleringen skjer ved en kovalent binding mellom syregruppen på aminosyren glycin i den C-terminale enden av SUMO-proteinet som bindes til aminogruppen i  epsilonposisjon (ε) på aminosyren lysin i proteinet som blir merket med en SUMO-tag.  SUMO-proteiner lages først i en lengre versjon hvor en del av proteinet fjernes i en modifisering via en peptidase. Deretter skjer den en aktivering (E1), konjugering (E2) og ligering (E3), analogt til ubiquitinering. SUMO-proteinet kan fjernes fra det merkete proteinet via en desumoylering.  

Andre eksempler på slik post-translasjonsregulering er fosforylering og defosforylering av proteiner, glykosylering, acetylering, ubiquitinering og nitrosylering.

Publisert 29. mai 2017 13:01 - Sist endret 29. mai 2017 13:28