Allosterisk

Allosterisk (gr. allos - andre, en annen; stereos - struktur) - Regulering av enzymaktivitet ved at et lite organisk virkningsmolekyl (allosterisk effektor) binder seg til et annet sted enn det aktive sete på enzymproteinet, noe som igjen gir konformasjonsendring av proteinet, slik at substratbindingen til aktivt sete endres og derved påvirkes enzymaktiviteten. Enzymer som har denne egenskapen kalles allosteriske enzymer og reguleringen kalles allosterisk regulering. Effekten kan være enten allosterisk aktivering eller allosterisk hemming. Det allosteriske sete er området på et enzym som er forskjellig fra det aktive sete og som binder aktivatorer eller inhibitorer (hemmere). Enzymene kalles allosteriske fordi substratet og den allosteriske ligand (inhibitor eller aktivator) er sterisk forskjelige dvs. allosteriske. Allosteriske enzymer ble studert første gang av Monod, Changeux og Jacob i 1965.

Aspartatfamilien av aminosyrer har eksempler allosterisk regulering bl.a. av enzymet aspartat kinase.

Kooperativitet henger nær sammen med allosterisk regulering. Kooperativitet vil si at hvis det er flere bindingssteder for substrat, ofte lokalisert til egne subenheter på proteinet, så vil binding av et substrat endre proteinkonfigurasjonen i de andre subenhetene slik at tilgangen til de aktive setene endres. Allosteriske enzymer har sigmoid enzymkinetikk og følger ikke vanlig Michaelis-Menten kinetikk.

Bindingen av oksygen til hemoglobin i røde blodlegemer i blodet følger allosterisk kinetikk, hvor binding av et oksygenmolekyl gjør at det neste bindes lettere. 

Tilbake til hovedside

Publisert 4. feb. 2011 10:06 - Sist endret 20. apr. 2020 10:18