Aktivering av G-proteinet skjer via en nukleotidutbytningsfaktor som bytter ut GDP på alfa-subenheten med GTP. Beta- og gamma-subenhetene er bundet sterkt sammen som Gβγ. Heterotrimere G-proteiner har felles evolusjonært opphav. Alle har sju transmembranløkker. En løkke mellom 6 og 7 reagerer med G-protein i cytoplasma via reversibel fosforylering av flere serin og treonin i proteinet. Binding til det ligandbindende sete i membranen gir en konformasjonsendring som blottlegger et område av reseptoren som kan interagere med G-proteiner. Avhengig av signalvei vil heterotrimere G-proteiner aktiverer eller hemmer enzymene adenylyl syklase, guanylyl sykloase, fosfodiesterase og fosfolipase C som endrer konsentrasjonen av sekundære budbringere som syklisk AMP (cAMP), syklisk GMP (cGMP), inositol-1,4,5-trifosfat (IP3) , 1,2-diacylglycerol (DAG). Som igjen påvirker kalsium(Ca2+)-konsentrasjon i cytosol ved regulering av ligandstyrte kalsiumkanaler. Fosfolipase C hydrolyserer fosfodiesterbindingen i glycerofosfolipidet fosfatidylinositol mellom glycerol og fosfatgruppen. Hos pattedyr er det minst tretten forskjellige fosfolipase C organisert i seks underfamilier.
Heterotrimere G-proteiner
Heterotrimere G-proteiner er store G-proteiner som danner et heterotrimert kompleks i tilknytning til membraner. Store heterotrimere G-proteiner er forskjellige fra små monomere G-proteiner. Heterotrimere G-proteiner binder seg til G-proteinkoblete reseptorer på cellemembranen. Heterotrimere G-proteiner er satt sammen av subenhetene alfa (α), beta (β) og gamma (γ). Alfasubenheten (Gα) er festet til guanosintrifosfat (GTP) eller guanosindifosfat (GDP) som virker som en molekylær av-på-bryter.
Publisert 19. apr. 2022 09:22
- Sist endret 19. apr. 2022 09:22