Serinproteaser deltar i omdanning inaktive zymogener til aktive enzymer e.g. tryprinogen → trypsin, kymotrypsinogen → kymotrypin, proelastase → elastase
Mange typer peptidhormoner blir laget som prohormoner som deretter blir omsatt av protease i regulerte metabolismeveier.
Serin proteaser har anitmikrobiell aktivitet som konvertaser
Aktiviteten til serin protaser kan bli hemmet av proteaseinhibitorer (protasehemmere)
Serin proteaser kategoriseres avhengig av substratspesifisiteten som kymotrypsin-,trypsin-, elastase-, trombin- eller subtilisin-lignende.
Trypslinlignende serin proteaser bryter peptidbindingen etter det positivt ladete aminosyrene lysin og arginin hvor det er positivt ladete aminosyrene asparaginsyre eller glutaminsyre i lommen på det aktive sete på serin proteasen.
Kymotrypsinlignende serin proteaser bryter peptidbindingen ved de aromatiske aminosyrene tyrosin, tryptofan og fenylalanin.
Trombinlignende serin proteaser som deltar i nedbrytning av plasmaproteiner. Noen av dem inngår i slangegift.
Elastaselignende serin proteaser som bryter i tilknytning til aminosyrene alanin, glycin og valin
Subtilisinlignende serin proteaser har likhetstrekk med subtilisin i prokaryoter.
Databasen MOPS for proteaser med 16 superfamilier som er videre delt i familier. Serinproteaser hører superfamilien S som bruker ainosyren serin som nukleofil
Hydroksylgruppen i serin viker som en nukleofil som angriper karbonyl-karbonet i det kovalente scissilbindingen i peptidbindingen.To elektroner fra nitrogenatomet i histidin mottar hydrogen (H) fra hydroksylgruppen (OH) i serin. Syregruppen på asparaginsyre danner en hydrogenbinding med histidin og som gjør N-atomet i histidin mer elektronegativt.
Litteratur
Wikipedia’