Signalveier og kommunikasjon

Celler kommuniserer med hverandre via et signalsystem, og celler sender ut og mottar signalmolekyler via reseptorer.

Signaloverføring hos prokaryoter

Bevegelige bakterier kan forflytte seg avhengig av omgivelsesfaktorene lys, temperatur og saltkonsentrasjon, og dette skjer via et tokomponent reguleringssystem som mottar ekstracellulære signaler. På plasmamembranen eller i periplasmarommet mellom cellevegg og plasmamembran er det overflatereseptorer som responderer på kjemiske stoffer kalt ligander. Ved binding av en ligand til en overflatereseptor skjer det en konformasjonsendring i reseptoren som gir endring av cytosolsiden av membranen og medfølgende start av en signalrespons. Det skjer en tokomponent regulering via et sensorprotein og responsregulatorprotein. Sensorproteinet inneholder en autofosforylerende histidin kinase hvor signaloverføringen fra mottakerdomene til transmittordomene skjer ved proteinfosforylering. Deretter overføres fosfat fra transmittordomene til en aspartat på mottakerdomene i responsreulatorproteinet, noe som medfører en konformasjonsendring og signaloverføring. Lignende tokomponentsystemer finnes også hos eukaryoter.

Signaloverføring hos eukaryoter

 Hvis slimsoppen Dictyostelium får dårlige vekstforhold og næringsmangel skiller cellene ut syklisk AMP (cAMP) som får slimsoppene til å aggregere og danne en flercellet koloni. Spermceller har kjemiske reseptorer som leder dem fram til egget.    Dyr overfører signaler via nervesystem og det endokrine hormonsystem, og plantene bruker hormoner som bindes til reseptorer i cytoplasma og cellekjerne. Det endokrine system hos dyr kobler hormonproduserende celler et sted i kroppen til hormonresponderende celler et annet sted. Det autokrine system sender signal til cellen selv og de nærmste omgivelsene. Det autokrine system deltar i betennelse, smerteprosesser, aggregering av blodplater og sammentrekning av glatt muskeulatur.

    Dyr har vannløselige hormoner (som bindes til reseptorer på celleoveflaten med tilhørende konformasjonsendringer) og fettløselige (lipofile) hormoner. Fettløselige steroidhormoner (testosteron, østrogen, kortisol), thyroidhormoner, vitamin D og retinoider (vitamin A-derviater) passerer membranen og binder seg til intracellulære reseptorproteiner som er transkripsjonsfaktorer og kan virke direkte på genekspresjon.  Steroidhormoner er ligander av type I og binder seg til reseptorer i cytosol  assosiert med varmesjokkproteiner (HSP). Ved binding av liganden vil reseptoren dissosiere fra varmesjokkproteinet og bli aktivert.  Aktivert reseptor-hormonkompleks går deretter inn i cellekjernen hvor det dimeriseres og bindes til hormonresponselementer (HRE) i enhancer-reagion til steroidstimulerte gener. HRE kan aktivere eller respressere gener.

Thyroidhormoner, vitamin D og retinoider er type II ligander som bindes til reseptorer i cellekjernen. Brassinosteroider er de eneste steroidhormonene man kjenner fra planter og plantene inneholder en brassinosteroid-reseptor som er et transmembranprotein kalt leucinrik repetert reseptor.

   Alle de vannløselige hormonene hos pattedyr bindes til reseptorer på celleoverflaten. Ved overføring av et ytre hormonsignal til et indre cellesignal vil hormonreseptorere interagere  med GTP-bindende reguleringsproteiner kalt heterotrimere G-proteiner, som har syv alfahelikser arrangert som transmembranløkker i membranen. Strukturen heterotrimere G-proteiner ligner på bakterierhodopsin i den halofile bakterien Halobacterium, på rhodopsin i øynene hos vertebrater og i vertebrate luktreseptorer. Heterotrimere G-proteiner består av subenhetene α, β og γ, er forskjellig fra monomere G-proteiner, og kan være i aktiv eller inaktiv form. Subenhetene β og γ forankerer heterotrimert G-protein til plasmamembranen på cytoplasmasiden. I inaktiv form er guanosindifosfat (GDP) bundet til α-subenheten, og ved aktivering byttes GDP ut med guanosin trifosfat (GTP). Ved binding av GTP skjer en konformasjonsendring som gir aktivering. Aktivert G-protein aktiverer effektorenzymer som lager intracellulære sekundære budbringere. Når GDP byttes med GTP vil α-subenheten dissosiere fra  β og γ, slik at   α-subenheten kan bindes til effektorenzymet. Heterotrimert G-protein inneholder enzymet GTPase i α-subenheten som aktiveres og omdanner GTP til GDP straks  α-subenheten er bundet til effektorenzymet. GTPase virker som en itern bryter som skrur av aktivt G-protein. Deretter kan  α-subenheten med bundet GDP reassosiere med subenhetene β og γ.

    Overflatereseptorer kan også virke direkte som enzymer og disse katalyttiske reseptorerene er festet til membranen via en transmembran-heliks, forskjellig fra 7 alfaheliksreseptorer, og samvirker ikke via heterotrimere G-proteiner.

   Hormoner, som er den første budbringeren, overfører informasjonen videre til  sekundære budbringere som starter en signalskade som gir cellerespons. Sekundære budbringer i signaloverføringen (signaltransduksjon) er syklisk AMP (3´-5´-AMP, cAMP), syklisk GMP (3´-5´-GMP, cGMP), syklisk ADP-ribose (cADPR), nitrogenmonoksid (NO), og kalsiumkonsentrasjon (Ca2+) i cytosol. I tillegg kommer de sekundøre budbringerne fra nedbrytning av fosfolipidet fosfatidylkolin: 1,2-diacylglycerol (DAG) og inostitol-1,4,5-trifosfat (IP3), samt protein kinase og fosfataser. 

Subenheten α i det heterotrimere G-proteinet kan binde seg til og aktivere effektorenzymet adenylat syklase. Adenylat syklase, også kalt adenylyl syklase, som katalyserer omdanning av adenosintrifosfat (ATP) til syklisk AMP (cAMP). Konsentrasjonen av syklisk AMP (cAMP) stiger og aktiverer en protein kinase A (PKA) som fosforylerer proteiner. De fosforylerte proteinene lager en kjedereaksjon i signalveien. I ikke-stimulerte celler er protein kinase A inaktiv, men når cAMP bindes til PKA dissosierer to subenheter og den katalyttiske subenheten blottlegges. Deretter kan PKA fosforylere threonin eller serin på andre proteiner, og disse kan også være protein kinaser. Prosessen stoppes ved at cAMP inaktiveres av enzymet fosfodiesterase som omdanner cAMP til adenosin monofosfat (AMP).

I pattedyr er glukose lagret i lever og muskler i form av glykogen. Når dyrene, inkludert vi, bruker musklene i kroppen må glukose raskt kunne bli frigjort fra glykogen.    I en stressreaksjon vil adrenalin (epinefrin) fra binyrene gå over i blodet og bindes til β-adrenerge reseptorer på skjelettmuskler. Bindingen medfører aktivering av heterotrimert G-protein og enzymet adenylat syklase.  Dette skjer når enzymet glykogen fosforylase kinase blir fosforylert av PKA, som deretter fosforylerer og aktiverer enzymet glykogen fosforylase som bryter ned glykogen til glukose-1-fosfat som kan benyttes til å lage ATP i muskelcellene via glykolyse og Krebssyklus.

I de tilfellene hvor syklisk AMP (cAMP) regulerer ekspresjon av gener vil PKA fosforylere og aktivere transkripsjonsfaktorer kalt CREB (cyklisk AMP responselement bindende protein). Aktivert CREB vil deretter kunne binde seg til cAMP-responselement som finnes i promoterregionen til gener som styres via cAMP.

Syklisk AMP (cAMP) kan påvirke cAMP-regulerte kationkanaler, f.eks. I luktreseptorer i neuroner hvor cAMP åpner Na+-kanaler og membranen blir depolarisert. Reaksjonen stoppes når cAMP fosfodiesterase omdanner cAMP til AMP.

    Betydningen av cAMP i planter er noe usikker. Det finnes CREB-homologer i planter, og vekst av pollenslanger hos liljer øker i nærvær av cAMP. Syklisk AMP kan aktivere K+-kanaler i plasmamembran i mesofyllceller i bondebønner (Vicia faba).

    Koleratoksin fra kolerabakterien Vibrio cholerae kommer inn i cellene i tarmen og fester ADP-ribosyl til et katalyttisk sete for et GTP-protein og derved blokkeres hydrolyse av GTP. Dette medfører at adenylat syklase aktiveres kontinuerlig, konsentrasjonen av cAMP stiger og gir ionelekkasje fra tarmen. Vann følger etter og resultatet er diaré og uttørking av kroppen.

Kalsium som sekundær budbringer

Konsentrasjonen av kalsium (Ca2+) virker som en sekundær budbringer. Vanligvis er konsentrasjonen av Ca2+ i cytoplasma meget lav, ca. 10-7M,  fordi Ca2+ pumpes ut av cytosol via plasmamembranen og ER katalysert av Ca2+-ATPase,  og en plutselig økning virker som en sekundær budbringer. I planter finnes de høyste konsentrasjonen av Ca2+ i vakuolene, hvor en elektrokjemisk protongradient over vakuolemembranen driver opptaket av Ca2+ via en Ca2+-H+-antiport. Noen protein kinaser blir aktivert av Ca-kalmodulin. Kalmodulin er bindingsseter for 4  Ca2+ og ved bindingen skjer det konformasjonsendringer som påvirker enzymer direkte eller via Ca-kalmodulin-avhengig protein kinase (CaM protein kinase) som fosforylerer threonin eller serin med tilhørende enzymaktivering. Kalmodulin er et evolusjonsmessig konservert protein bestående av to α-helikser, men finnes ikke i prokaryoter. Det er få CaM-proteinkinaser i planter. Viktige i planter er derimot Ca2+ -avhengig protein kinase (CDPK) som kodes av multigenfamilier og deltar i overføring av hormonsignaler ved stressresponser. ABA-indusert lukking av spalteåpninger skjer via CDPK, og det finnes i tillegg flere CDPK-relaterte protein kinaser (CRK). Ved bruk av de fluorescerende stoffene aequorin og fura2 viser det seg at kalsiumeffekten starter på et sted i cellen og brer seg som bølger i cellen. Disse kalsiumoscillasjonene kan være over på sekunder eller minutter.

Fett- og fettsyreprodukter som signalstoff

Hos dyr kan hormoner gi åpning av Ca2+-kanaler via den sekundære budbringeren IP3.

Fosfatidylinositol (PI) i plasmamembranen kan bli omdannet til fosfoinositider: fosfatidylinositol bisfosfat (PiP2) ogfosfatidylinositolfosfat (PIP)

Fosfolipase C spalter fosfolipider mellom hydroksylgruppen i glycerol og fosfatgruppen. Substrat for fosfolipase C er PiP2  som spaltes til den løselige sekundære budbringeren IP3 ( inositol-1,4,5-trifosfat) og diacylglycerol (DAG). DAG er et lipid og forblir bundet til membranen. IP3 er vannløselig, diffunderer i cytosol og åpner  IP3-styrte  kalsiumkanaler i endoplasmatisk retikulum og tonoplast slik at konsentrasjonen av Ca2+ øker i cytosol.  Kalsium deltar i sammentrekning av muskler, overføring av nerveimpulser og aktivering av enzymer. Når hormonet vasopressin bindes til en reseptor aktiverer heterotrimert G-protein, og når α-subenheten dissosierer aktiveres fosfolipase C. Virkningen stoppes når  IP3 brytes ned av fosfataser og kalsiumgradienten gjenoprettes av Ca2+-ATPase.

Hos dyr kan DAG (diacylglycerol) aktiverer protein kinase C (PKC). Inaktiv PKC finnes i cyotsol. Ved binding av Ca2+ til PKC vil det skje konformasjonsendring og binding til PKC-reseptorprotein som frakter Ca2+-PKC til plasmamembranen hvor den bindes til DAG. Hos dyr kan PKC fosforylere transkripsjonsfaktorer, ionekanaler og enzymer. PKC finnes i planter, men det ukjent om PKC blir aktivert av DAG.  Et av enzymene som fosforyleres av PKC er MAP kinase kinase kinase som regulerer celledeling og differensiering.

Fosfolipase A2 og fosfolipase D

Prostaglandiner, prostasykliner, thromboksaner og leukotriener lages i eicosanoid biosynteseveien som har likhetstrekk med IP3-biosynteseveien, samt syntese av jasmonsyre som deltar i sykdomsrelaterte prosesser i planter.  Biosyntesen av eicosanoider starter med kløyving av den umettede fettsyren arachidonsyre fra fosfatidylkolin katalysert av fosfolipase A2 (PLA2) og det andre produktet er lyso-fosfatidylkolin (LPC). Herfra er det to mulige biosynteseveier: syklooksygenase-avhengig vei eller lipoksygenase-avhengig vei. Planter inneholder lite arachidonsyre, men det er høyere innhold hos moser.

   LPC kan regulere ionekanaler via protein kinase. Strømmen av Na+ i hjertemuskelceller påvirker av en signalvei med protein kinase C og tyrosin kinase. Protein kinase C blir aktivert av LPC uavhengig av fosfolipase C-veien.

   Fosfolipase D (PLD) spalter fosfatidylkolin til IP3 og fasfatidinsyre (PA). PA kan virke som en sekundære budbringer i planter via hormonet ABA.

Produkter fra nukleinsyrer som signalstoff

   Den sekundære budbringeren syklisk ADP-ribose (cADPR) kan gi endring i Ca2+-konsentrasjon uavhengig av IP3, hvor cADPR bindes til og aktiverer ryanodin Ca2+-kanaler (3-ryanodin er et stoff blokkerer kalsiumkanaler) i sarkoplasmatisk retikulum i dyr.

   Glatt muskelatur har i tillegg til α-adrenerg reseptor en β-adrenerg resptor koblet til adenylat syklase, men inneholder ikke glykogen. Når konsentrasjonen av cAMP stiger aktiveres en cAMP avhengig protein kinase. Denne fosforylerer proteiner som gir avslapning i glatt muskelatur.

NO - radikal og signalstoff i gassform

.   Intracellulære reseptorer finnes i cytosol eller kjerne og binder transmittorer som kommer gjennom membranen. Signalstoffet NO (nitrogenmonoksid) er et radikal med kort levetid (halveringstid ca. 10 sekunder) og er en  transmittor i cellene. NO lages fra aminosyren arginin når det er nødvendig katalysert av enzymet NO syntase:

arginin + O2 → 6NO + citrullin

 NO diffunderer gjennom plasmamembranen og binder seg til et protein i cytosol som virker som NO-reseptor. Konsentrasjonen av syklisk GMP (cGMP) påvirkes av syntese katalysert av guanylat syklase og nedbrytning katalysert av cGMP fosfodiesterase. NO aktiverer syntese av cGMP. Enzymet guanylat syklase inneholder hem som binder NO og virker som en NO-reseptor. Når NO bindes skjer det en konformasjonsendringer som aktiverer enzymet som omdanner substratet GTP til cGMP.

  NO blir laget i endotelceller, løses og passerer raskt membranen over til celler i glatt muskelatur i nærheten. Den NO-induserte økningen i cGMP får cellene i glatt muskelatur til å avslappes. Nitroglycerin som brukes som middel mot hjertekrampe virker via NO. Det samme gjør potensmiddelet viagra.

Signalveien for syn i øyet hos vertebrater

I øyet finnes tapper som registrerer fargesyn i lys og staver for monokromatisk lys i skumring. Stavene er tubulære celler som i spissen inneholder stabler med tettpakkete membransekker som minner om granastabler i kloroplaster. Membranene innholder rhodopsin, som er en 7-transmembranreseptor. Rhodopsin består av proteinet opsin kovalent bundet til det lysabsorberende 11-cis-retinal.    Grunnen til at vi kan se er at når pigmentet retinal i cis-konfigurasjon i øyet mottar et foton skjer det en cis-trans konformasjonsendring, hvor retinalmolekylet dreier rundt en karbon-karbon dobbeltbinding og danner trans-retinal. Grunnen til at molekylet kan dreie rundt dobbeltbindingen er at bindende elektronorbital omdannes til  antibindende elektronorbitaler. Denne konformasjonsendringen i retinal ved absorbsjonen av et foton gir en signalkaskade som ender i et aksjonspotensial som kommer fram til synsområdet i hjernen. I mørke lager enzymet guanylat cyklase høye konsentrasjon av cGMP i stavene fra GTP. Plasmamembranen inneholder cGMP-styrte Na+-kanaler, og i mørke er det åpne natriumkanaler, høy konsentrasjon av Na+ i cytosol og natrium depolariserer membranen i mørke. cGMP bindes til og åpner  natriumkanaler som gir depolarisering av nervecellen til et membranpotensial ca. -40 mV. I lys blir opsin bundet til et heterotrimert G-protein kalt transducin. Alfaenheten til transducin bytter GDP mot GTP og dissosierer fra komplekset. Alfasubenheten aktiverer cGMP fosfodiesterase som bryter ned cGMP til 5´-GMP, konsentrasjonen av cGMP i cytosol synker, natriumkanalene i plasmamembranen lukkes og membranpotensialet synker til ca. -70 mV. Membranen blir hyperpolarisert, og et elektrisk signal hemmer frigivelse av neurotransmittor fra synapsene i stavcellene.  Registrering av ett foton gir blokkering av hundrevis av natriumkanaler. Denne endringen i membranpotensial går til andre nerveceller og gir en registrering av lys i hjernen.

Tyrosin kinase og vekstfaktorer

 Noen enzymlenkete reseptorer i dyr virker direkte og dette er vanligvis reseptor tyrosin kinase (RTK) som fosforylerer tyrosin i proteiner, og reseptor serin/threonin kinase med tilhørende fosfataser.  Reseptor tyrosin kinase binder vekstfaktorer bla. nervevekstfaktorer og insulin. Transformerende vekstfaktor β-type reseptor (TGFβR) er en serin/threonin kinase (RSK). Plantereseptor kinaser (PRK) ligner på de tilsvarende reseptor tyrosin kinaser i dyr, men RTK og RSK finnes ikke i planter. Imidlertid er plantereseptor kinaser strukturelt like det man finner i dyr, men de er utviklet uavhengig av hverandre. Det finnes også reseptor celleoverflate protease.

   Når ligander bindes til reseptor tyrosin kinase så gir dette autofosforylering. Ligander som binder seg til RTK er vannløselige eller membranbundete peptider, proteinhormoner, insulin eller epidermal vekstfaktor (EGF) og plateavledet vekstfaktor (PDGF). Den delen av reseptor tyrosin kinase som er inne i membranen, transmembrandomene, atskiller det hormonbindende sete på membranoverflaten fra det katalyttiske sete på membransiden mot cytoplasma. Siden det bare er en alfaheliks gjennom membranen skjer det ingen konformasjonsendring når ligander bindes. Binding av ligand gir derimot en dimerisering av reseptorer som ligger inntil hverandre, og som gjør at de katalyttiske domenene kommer i kontakt med hverandre og fosforylerer hverandre gjensidig på tyrosin, autofosforylering. Det fosforylerte sete på RTK bindes til inaktive signalproteiner i cytosol, men signalproteinene blir aktivert ved fosforylering av tyrosin og kan derved videre aktivere transkripsjonsfaktorer som deretter går inn i kjernen og påvirker ekspresjon av gener.

    En annen mulighet er en signalkaskade som starter med RTK via monomert G-protein kalt RAS. RAS finnes på den indre overflaten av membranen, virker som en molekylær bryter og starter en protein kinase som leder signal fra RTK til kjernen. RAS-reguleringsveien starter med at et hormon eller vekstfaktor bindes til RTK med påfølgende atkivering av RTK via dimerisering og autofosforylering av katalyttisk sete.

Autofosforylering av RTK gir binding til proteinet GRB2 som er assosiert med proteinet SOS, og GRB2-SOS blir bundet til det aktive fosforyleringssete på aktivt RTK. SOS binder inaktiv form av RAS som finnes på den indre overflaten av plasmamembranen.

Straks RAS bindes til SOS frigis GDP og byttes med GTP, og derved blir RAS aktiv og danner bindingssete for en løselig serin/threonin kinase kalt RAF som finnes i cytosol. Oppgaven til RAS er å feste RAF til membranen, som starter en kaskade av fosforyleringsreaksjoner kalt MAPK (mitogenaktivert protein kinase). MAPK-kaskaden er en rekke protein kinaser som sekvensielt fosforylerer hverandre. Fosfat fra MAPKKK (RAF) overføres til MAP kinase kinase (MAPKK) videre til MAP kinase (MAPK). MAPK går inn i kjernen og transkripsjonsfaktorer kan bli fosforylert. Disse transkripsjonsfaktorene kalles serum responsfaktor (SRF), og alle vekstfaktorer som kan bindes til RTK blir fraktet i blodserum. Serum responsfaktorer bindes til og regulerer serum responselementer. 

 Som alle  G-protein inneholder RAS en inaktiv GDP-bindende form, en aktiv GTP-bindende form og GTPase som omdanner GTP til GDP. RAS tilhører en superfamilie av monomere GTPaser som har likhetsstrekk med alfa-subenheten i heterotrimere G-protein. RAS-superfamilien av monomere GTPase omfatter RAS, RAB, ARF, RAN, GEM, RHO og RAC. Plantene inneholder de fleste av disse unntatt RAS, siden plantene heller ikke har RTK. RAB regulerer intracellulær trafikk av membranvesikler. RHO og RAC er overflatereseptorer til aktin cytoskjelettet.  

  Hvis blodkar skades og må repareres gir blodplatene beskjed om reparasjon via eksocytose av plateavledet vekstfaktor ("platelet-derived growth factor", PDGF). Celler i blodkarveggen har reseptor for vekstfaktoren PGDF. Reseptoren har et ekstracellulært domene med tyrosin kinase aktivitet ut mot cytosol. Uten PGDF kommer ikke reseptoren i kontakt med proteiner med tyrosin som kan fosforyleres. Imidlertid har proteiner med et SH2-domene rett form slik at de kan bli fosforylert. Et slikt SH2-protein er en vekstfaktor resptorbindende protein 2 (GRB2) som tilkaller  RAS. Aktiv RAS aktiverer en kjede av protein kinaser mitogenassosiert protein kinase.  Mitogen vil si at det gir celledeling. En kinase som fosforylerer MAP kinase kalles MAP kinase kinase (MAPKK). MAPKKK aktiveres av RAS. Fosforylert MAP kinase går inn i cellekjernen og fosforylerer en transkripsjonsfaktor som igjen aktiverer transkripsjonen av genet for cyklin D som deltar i cellesyklus, gir celledelinger som er med å reparerer blodkaret. PGDF er en av mange type vekstfaktorer, hvorav mange virker som reseptor tyrosin kinase.  Gener som deltar i celledeling og cellevekst kan virke som et protoonkogen. Et protoonkogen er et normalt gen, men hvis det muterer kan det gi opphav til ukontrollerte celledelinger og kreft.  Ved å skru av en vekstfaktor reseptor slutter celler å dele seg. RAS er en GTPase som regulerer cellesyklus og signalveier som påvirkes av vekstfaktorer, og som skrur seg av ved å hydrolysere GTP.  Genet RAS kan også virke som et onkogen, først funnet i virus, seinere oppdaget i dyr. Hvis det skjer en mutasjon i RAS kan det bli  laget en utgave av RAS-protein som ikke inneholder GTPase slik at GTP ikke blir hydrolysert og bryteren står på hele tiden og gir kontinuerlige celledelinger. Kontinuerlig aktiv RAS aktiverer celledelinger selv uten vekstfaktorer. Noen av krefttilfellene inneholder mutert RAS. RAS må farnesyleres for å virke og tipifarnib er en hemmer av protein farnesylase og virker mot noen kreftformer.

   Parasitter som trypanosomer, malariaparsitt, leishmania, Giardia lamblia og Entamoeba histolytica er avhengig av farnesylering av proteiner og er blitt forsøkt behandlet med farnesylasehemmere.

FOS kan virke som et protoonkogen som kan gi opphav til kreft hvis det blir mutert. Proteinet FOS som blir laget fra genet FOS bindes til et fosforylert protein JUN (blir fosforylert av MAPK) og til sammen danner de en transkripsjonsfaktor AP-1.  FOS og JUN er eksempler på leucin zipper transkripsjonsfaktorer. Andre eksempler på protoonkogener er MYC og MYB.

Vekstfaktorer kan også aktivere et kalsiumsignal.  Alkaloidet ryanodin kan binde seg til kalsiumkanaler.

   Når man spiser et stort måltid stiger glukosekonsentrasjonen i blodet og mengden insulin øker. Insulin bindes til insulinreseptorer Aktivering av insulinreseptoren gir økning i aktivering av protein kinase B som frakter glukosebærere til plasmamembranen. Mange celler har glukosebærere som frakter glukose over membranen og er aktive hele tiden. Muskel- og fettceller frakter de endocyterte glukosebærerne fram til membranen bare når insulin er tilstede, og gjør at disse cellene kan ta opp glukose fra ekstracellulært medium og lagre det i form av glykogen eller fett.  Siste trinn i transporten av glukose fra Golgiapparatet til endoplasmatisk retikulum er også avhengig av protein kinase B. Ved insulinavhengig diabetes kan ikke muskel- og fettceller ta opp glukose, noe som gir høy konsentrasjon av glukose i blodet. Glukose fraktes inn i røde blodceller med glukose uniport. Opptak av aminosyrer i epitelceller i tynntarmen skjer ved Na+-aminosyre kotransport.

Teksten er hentet fra Cellebiologi

Tilbake til hovedside

Publisert 23. jan. 2019 09:24 - Sist endret 21. des. 2019 12:11